Partiel L2 SV BCB SFP 2015

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Structure tridimensionnelle de la proteine L46a. (9 points)

L'analyse de la structure primaire de L46a est donnée figure 1. La structure tridimensionnelle de L46a a été déterminée par RMN (figure 2).

[pic 2] [pic 3]

Figure 1 : Représentation DSSP de la séquence primaire de L46a

. [pic 4][pic 5][pic 6][pic 7]

Figure 2 : Représentation en ruban de deux orientations de la structure RMN de L46a.[pic 8]

1a. Donner le protocole à l'aide d'un schéma pour déterminer une structure 3D par RMN.

1b. Quelles informations apporte un spectre NOESY ?

1c. Commenter en détail la structure de la protéine L46a[pic 9]

1d. Dessiner les diagrammes topologiques.

1e. Dessiner la structure du résidu 58 au résidu 65.

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Etude par dichroïsme circulaire de la protéine L46a. (5 points)

[pic 10]

[pic 11]

2a. A partir du spectre de dichroïsme circulaire de la protéine L46a (figure 3), déterminer le pourcentage en α-hélice, en feuillet β et en structure désordonnée de cette protéine.

2b. Les résultats obtenus vous semblent-ils en accord avec la structure tridimensionnelle donnée en 1.

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Interaction protéine / ribosome( 3 points)

La figure 4 représente un alignement de séquence des différentes protéines de la famille de L46a.

[pic 12]

Figure 4 : Alignement des séquences des protéines de la famille L46a. Les résidus identiques dans les alignements sont présentés en blanc dans une boîte rouge, les résidus similaires sont présentés en rouge. Les résidus identiques et similaires sont présentés dans un cadre bleu. Les structures secondaires de L46a sont présentées au dessus des séquences. Les résidus du cœur hydrophobe de L46a sont indiqués par des cercles magenta remplis. Les résidus de surface chargés positivement potentiellement en interaction avec l'ARNr sont indiqués par des triangles bleus.

3. Faire une analyse de cet alignement