TP: Effet de la concentration du substrat sur l’activité enzymatique d’une protéase.
Par Matt • 11 Juin 2018 • 866 Mots (4 Pages) • 1 978 Vues
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On a y = 28101x + 1116.6 =
Vmax: 5.77 x 10-4 mg/ml/min
Km: 15.37
Interprétation :
Les calculs enzymologiques se basent sur des mesures d'apparition de produit ou de disparition de substrat en fonction du temps. On utilise cette technique d'absorption par colorimétrie pour juger de ces quantités. Les données recueillies nous a permettent de déterminer le type d'enzyme et de catalyse à partir d'une analyse cinétique.
La quantité de substrat nécessaire pour atteindre une vitesse de réaction donnée est une autre grandeur importante caractérisant l'activité d'une enzyme. Cette quantité est mesurée par la constante de Michaelis KM, qui représente la concentration de substrat nécessaire pour que l'enzyme atteigne la moitié de Vmax.
Il existe une relation entre la vitesse d'une réaction catalysée par une enzyme et la concentration ou la disponibilité du substrat. À faible concentration du substrat, la vitesse de la réaction est proportionnelle à la concentration du substrat. À des concentrations de substrat élevées, la vitesse de réaction est indépendante de la concentration du substrat et tend vers une valeur constante (vitesse maximale, Vmax est atteinte lorsque tous les sites actifs sont saturés de substrat c’est-à-dire, lorsque [S] >> Km). Donc le choix de la concentration du substrat est une considération importante dans le développement des essais enzymatiques.
Conclusion :
Par conclusion on peut dire que La cinétique enzymatique a pour objet d'identifier et de décrire les mécanismes des réactions biochimiques, catalysées par les enzymes (réaction enzymatique), en étudiant leur vitesse c'est-à-dire leur évolution en fonction du temps.
Dans notre TP on le résumer dans une simple phrase, activité enzymatique augmente avec la concentration du substrat jusqu'à ce que tous les sites actifs aient liés leur substrat en même temps (activité maximale).
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