Cours sur les protéines
Par Junecooper • 6 Septembre 2018 • 4 371 Mots (18 Pages) • 439 Vues
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Configuration
Cis= chilate
Cis= défavorise stériquement car chaîne latéral proche donc encombré
Trans= favorisation des chaînes latérales
La configuration cis existe pour 2 AA. La configuration cis est la plus commune est proline 10% des résidus de proline dans une protéine se trouvent en configuration cis ainsi que la glucine.
- Longueur et angles
La longueur d’une liaison peptidique est de 1,32 Ᾰ
Les conformations du squelette peptidiques Angle Psi (ψ) et Phi (ϕ)
La rotation autour de la liaison N-Cα du groupe peptidique est ϕ
Celle autour de la liaison Cα-C est ψ
Diagramme de Ramachandran
Ψ peut tourner de - 180° à 180°
Φ peut tourner de - 180° à 180°
Il y a des positions interdites, peu excités, fréquemment retrouvées
25% des combinaisons possibles et retrouvées[pic 1]
Exceptions : glycine et proline
Glycine : pas de chaîne latérale, va pouvoir adopter n’importe quelle conformation
Proline : résidu cyclique impose des contraintes aux angles
Les glycines et les prolines sont souvent absentes des structures secondaires
Stabilité de la liaison
La formation de la liaison peptidique n’est pas favorisée thermodynamiquement (ΔG : + 10kJ/ mol à température ambiante), l’hydrolyse oui.
En l’absence de catalyseur, la liaison peptidique est à peu près stable. Par contre, elle est rapidement hydrolysée en condition extrême.
Comme l’hydrolyse de la liaison peptidique est favorisée thermodynamiquement, la réalisation de cette liaison nécessite de l’énergie dans la cellule.
Liaison isopeptidique
Une liaison isopeptidique ou peptoïde est une liaison peptidique qui ne se trouve pas dans la chaîne principale de la protéine.
Ce lien se forme entre les fonctions « acide carboxylique » et « groupe aminé » d’une chaîne latérale
Ex : ubiquitine : permet la dégradation des protéines usées
2.2 Les peptides
1- Les peptides naturels
Peptide régulier/ irrégulier
Régulier quand composé uniquement d’AA de la série L
Irrégulier s’il libère des AA de la série D ou des résidus autres que des AA (groupement méthyle, formyle,…)
Synthèse
Les peptides ribosomiques sont synthétisés par traduction de l’ARNm
Les peptides non ribosomiques représentent une famille de produits pharmacologique et naturels
4 clases de peptides
- Structure linéaire
Cas le plus courant. Sa structure spatiale dépendra.
- Structure ramifiée
- Structure cyclique
N-terminal et C-terminal couplé => plus d’extrémité
- Structure semi cyclique
N-terminal ou C-terminal couplé à un résidu de la chaîne
Propriété chimique
Solubilité varie en fonction de taille et de l’AA. Ils sont amphotères en fonction du pH et du pHi du peptide.
Propriété physique
Dépend de la composition de l’AA
Ex : pouvoir rotatoire
Ex : absorption UV (180 – 230 nm)
Absorbe 280 nm si acide aromatique
Ionisation des peptides
NH3+, COO- et R
La détermination du pHi d’un peptide d’effectue de façon comparable aux AA
2- Rôle biologique
- Peptides hormonaux : la vasopressine
La vasopressine synthétisée par l’hypophyse est une hormone anti-diurétique, dont l’extrémité se termine par une fonction amide-CO-NH2 sur la glycine et non par un acide libre COOH, c’est un monopeptide
- Angiotensine II
Hormone du sang d’origine hématique qui régule la pression sanguine ; octapeptide
- Glucagon
Origine pancréatique hyperglycemiante comportant 29 AA
- Insuline
Hypoglycemiente, 51AA en 2 chaînes unies par des ponts disulfures. 2 ponts inter et 2 ponts intra moléculaire
- glutathion
tripeptide = glutamylcystenylglycine
Principal agent antioxydant intracellulaire
Détoxifiant
Renforçateur du système immunologique
- peptides antibiologiques ; gramicidine S
peptide cyclique de 10 AA
Les édulcorants de synthèse à haut pouvoir sucrant sont souvent de nature peptidique.
L’aspartame a un pouvoir sucrant environ 200x supérieur à celui du saccharose.
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