Les différentes classes de protéines
Par Ramy • 21 Septembre 2018 • 1 118 Mots (5 Pages) • 537 Vues
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Présents dans toutes les enzymes de la glycolyse et transporteurs de métabolites.
Ils sont divisés en deux groupes : tonneau fermé et feuillet tors ouvert. Voir cour page 12
4-structure alpha+bêta
Comprennent des feuillets bêta et des région hélicoïdales séparés.
Les motifs hélicoïdaux dans les domaines alpha+bêta sont généralement de simple regroupement d’hélices en interaction, alors que les feuillets bêta tendent à être antiparallèles ou mixtes.
Le plus connus c’est la lysozyme.
5- Exemples de relations structure/fonction
A-transport de l’oxygène : Chez les vertébrés deux protéines sont chargées du transport de l’oxygène myoglobine et hémoglobine
La structure de la myoglobine : comporte huit zones en hélice. Les molécules d’histidines qui interagissent avec l’hème.
La myoglobine est une protéine qui ressemble à l'hémoglobine dans sa structure. En effet, elle est constituée d'une partie protéique, la globine, et d'une partie non protéique, l'hème.
L’atome de fer est fixé au centre de l’hème par les atomes d’azote. C’est à cet atome que se fixe le dioxygène lors de l’oxygénation du sang
L’hème interagit avec l’histidine, l’hème se trouve dans une sorte de boîte (ou poche), principalement constituée d’aminoacide apolaire
La myoglobine est une protéine simple et fixe l ’oxygène avec une forte affinité
Commentaire sur la courbe de la page 23 : La myoglobine peut fixer de façon covalente des molécules de dioxygène avec une assez bonne affinité, La liaison de l’oxygène à la myoglobine suit une courbe hyperbolique (comme une cinétique michaellienne).
S’il y a une forte concentrations la protéine se charge en dioxygène et se décharge pour de faibles concentrations
Structure hémoglobine : Les hémoglobines des vertébrés sont constituées de 4 sous unités : deux copies d’une sous unité de type alpha et deux copies de sous unité de types bêta, la cohésion de l’ensemble étant assurée par des interactions non covalentes. Comme pour la myoglobine possède un hème dont l’atome de fer lié à une histidines proximale et présente un site de fixation de l’oxygène moléculaire.
Description la courbe page 26 : le rôle de l’hémoglobine qui va prendre l’O2 dans les poumons pour le libérer ensuite dans les différents tissus.
La pression partielle en oxygène dans les poumons permettrait à l’hémoglobine de charger un maximum d’O2, arrivée dans les tissus, l’hémoglobine doit libérer un maximum d’oxygène la saturation démunie. Donne une courbe à allure sigmoïde et non pas une hyperbole rectangulaire, la forme sigmoïde permet de charger l’oxygène dans les poumons et de libérer dans les tissus : c’est l’effet coopératif.
Tandis que la myoglobine a encore tendance à le conserver.
Effet du Ph : l’abaissement du ph de 7,6 à 7,2 entraine une libération d’oxygène à partir de l’oxyhémoglobine.
Effet du gaz carbonique : le gaz carbonique (CO2) diminue la quantité d’hémoglobine présente sous forme oxygénée. Voir la suite de page 27 jusqu’à page 34.
Enzyme allostérique : est une molécule organique qui peut avoir deux sites à deux ligands différents. Enzyme ayant une courbe de cinétique sigmoïde et dont l'activité peut être modifiée par un effecteur allostérique.
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