Les acides aminés

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Alanine :

- Création : Complexe de transamination a partir du glutamate dans le muscle

- Précurseur du pyruvate dans le foie

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Valine :

- dans de nbx nutriments[pic 7]

- saveur sucrée, edulco

Leucine :

- saveur sucrée, edulco

- ds arachide, thon, blé

- pour musculation ++

Isoleucyne :

- source imp d’ernegie pour le muscle, ↑ endurance

- ds lentille, amande

- stabilise et régule niveau de glc dans le sang : important

- nécessaire a la formation de l’Hb

[pic 8]

- Seul aa amine II[pic 9]

- Rigidité : influence structure des prot.

- Cycle pyrrolidique : a l’origine d’un dérivé très imp pour nos prot comme le collagène.

- Non essentiel, vient du glutamate

- Cible de modification post traductionnelles : hydroxylation par la proline hydroxylase

- Réaction quand la chaîne polypep est formée, en position 4 (4 hydroxyproline)

- Pathologie du scorbut

Scorbut : manque de cette réaction qui nécessite de l’oxygène.

Symptomes :

- asthermie = œdème inflammatoire et hémorragique des gencives

- manque de collagène donc manque de soutient des tissus

- manque de fer

- manque d’acide ascorbique (vit C)

- manque d’hydroxyproline a la base de prot utiles

Avant : durant les voyages en mer

Ajd : pb de sous nutrition

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Phénylalanine :

- à l’origine de la tyrosine par hydroxylation[pic 10]

- essentiel

Tryptophane :

- aa essentiel

- précurseur de la mélatonine (hormone du sommeil) essentielle pour le rythme

chronobiologique, synthétisée la nuit

- a l’origine du NAD : coE d’oxydoréduction, transport d’e- , rôle dans initiation de la chaine respiratoire suite au cycle de Krebs

Tyrosine

- faiblement polaire, relativement hydrophobe

- formée a partie de la phénylalanine par hydroxylation par enzyme hydroxylase : rôle fondamental dans métabolisme de nbses molécules (adrénaline + nora + dopa = catécholamines, méla) + hormone de la tyroïde.

- Cible de phosphorylation (kinase)

Phénycétonurie :

- pathologie due a un déficit en phénylalanine-hydroxylase

- + fréquente des patho de notre métabolisme

- pathologie autosomique récessive touchant 1 enfant sur 16000 mais 1 personne sur 63 est hétérozygote, 60% des personnes ont une anomalie du gène codant cette enzyme

- arrêt de la transformation de F en Y, accumulation de F dans le sang va se transformer en acide phénylpurivique : toxique pour le SNC

- diminution de la synthèse des cathécolamines et de la mélanine (mais palier car la tyrosine peut être apportée par l’alimentation)

- retar mental séèvre et dépigmentaiton (yeux, cheveux)

- maladie très sévère : test dès 72h de vie sur les nvx nés (dépistage au test de Gutrie)

[pic 11]

Serine :

- synthétisé a partir du 3 phospho glycérate

- homologue hydroxylé de l’alanine

Thréonine :

- essentiel : dans thon, viande blanche, peufs, produits laitiers

- homologue hydroxylé de la valine

Ces 2 aa : impliqué ds bcp de modifs post trad : une fois inclus dans chaine polypeptidique : action d’enzymes sur liaisons vont permettre addition de ≠ groupements

- phosphorylation par des kinases (sérine/thréonine/tyrosine kinases) : addition gpt phosphate

- glycolisation de type O glycolisation sur des résidus hydroxyls de S ou T

Cystéine : [pic 12]

- formé a partir de la méthionine chez l’homme

- très peu polaire

- f. thiol importante pour modifs des ponts SS (très imp pour prot extérieures au cytoplasme car ∃ de réducteurs)

- formation des ponts SS : 2 cys se dimérisent par oxydation de la fonction thiol pour former une cystine (en présence d’O)

- localisation des ponts SS :[pic 13]

- nbx peptides et prots : intra ou extra caténaires (R tyrosine kinase, de type CMH, IG, insuline)

- prot extra cellulaire : kératine (permanente +++)

- la réduction détruit les ponts SS : donne la forme des cheveux, puis ensuite réoxydation : fixation de la nouvelle forme.

Méthionine :

- aa essentiel